Всё, что вы когда-то слышали о генетике, но поленились узнать.

[Германец]

Однако, попробуем для интереса взять в кач-ве пуринов гласные А и О, а пиримидинов согласные С и Н: число "удачных" комбинаций окажется достаточно большим для того, чтобы можно стало слегка проиллюстрировать генетику: оон(ООН), сос(SOS), сон, сан, сна, нос, нас, оса, оно, она.
Вроде бы не густо - всего лишь 10 из 64-х. Но 10 из 64-х - это уже БОЛЕЕ ПЯТНАДЦАТИ ПРОЦЕНТОВ. То есть, даже при неблагоприятных исходных условиях алфавита, вероятность написания обезьянкой, долбящей эти четыре клавиши, слова, существующего в нашем великом и могучем лексиконе, приближается к 1:6. А в генетическом (где любое трехбуквенное сочетание что-нибудь да значит) практически равна 100%: ничего, кроме слов, напечатать просто-напросто НЕ ПОЛУЧИТСЯ. Всё, что она нам напечатает - будут слова.


Совершенно верно. Будут слова, но просто говоря, без смысловой конкретики, коя возникает как раз не при банальном наборе слов, а организации сих слов в предложение. Иначе говоря, даже, если мы будем слепо тыкать в какие-либо 4 буковки (оснований) из <<ограниченного>> сим образом генетического арсенала, то потенциально мы всегда наберем какой-либо КОМПЛЕКТ триплетов, каждый из которых, как известно, кодирует какую-либо одну из 20 аминокислот, или не кодирует ничего в случае стоп-кодонов. А вот отсюда и следует главное, что читателю следует обязательно понять.


Комплект каких либо триплетов - это еще никоим образом не кодировка протеина (когда слова в предложении образуют какой-либо смысл). Здесь важна определенная последовательность сих триплетов в триплет-такте, которая ведет к особой последовательности аминокислот, которые в свою очередь:

1. в виду сей особой последовательности ведут к свойству протеина сворачиваться именно так, чтобы образовывать подходящие для реактантов углубления - активные центры и вообще, особо характерную конформацию протеина - его 3Д-архитектуру. (см ниже, как сворачивается протеин)

2. находятся на пределенных местах в протеине и образуют серию конкретных, а не каких-либо слепо вставленных аминокислот, на кои при процессе посттранслационной модификации могут навешаться грозди сахаридов, липидов или других протеинов. (будет пояснено, когда мы доберемся до тематики посттрансляционная модификация)

3. находятся в активном центре/центрах протеина и отвечают непосредственно за функциональность самого протеина, поскольку отвечают за взаимодействие с другими протеинами, кофакторами или ДНК, <<распознавая>> определенные участки на этих протеинах, кофакторах или ДНК. (см ниже в мотивах)


Вероятно, на этом месте читатель воскликнет - ни хрена не понял, и соберется быстренько поскролить до понятных мест. Учитывая это, хе-хе, проведу-ка я небольшой крэш-курс, что же такое вообще аминокислота, и что-такое протеин.



Итак, аминокислоты.

Как читатель уже узнал и закрепил, аминокислоты (=АК) кодируются триплетами в ДНК (как именно кодирует, с этим мы разберемся в тематике по трансляции). АК - это тоже молекула, правда не такая <<большая>> как нуклеотид. Состоит эта молекула из хирального, центрального С-(альфа)атома, на который навешано 4 <<вертящихся>> группы. Все это придает АК в первую очередь определенную форму - тетраэдр, и свойство - хиральность. Что касается хиральности, то сей термин поясняет несимметричность молекулы в своем зеркальном отражении. Или еще проще, наденьте перчатку правой руки на левую, и сразу станет понятно, что такое хиральность.

Но не будем отвлекаться, и опознаем данные четыре группы:

первая группа - карбоксильная -СООН сразу даст любому понять, что дело мы имеем с кислотой. Плюс амино-группа, добавляющая аминокислоте партиальный позитивный заряд, и мы уже имеем дело с аминокислотами, как амфотерными соединениями. Тоесть, когда они растворены в воде, то при определенном pH фунгируют либо как акцептор протона, либо как донор протона. Третьей группой является ничем не примечательный нейтральный водородик. И теперь самое интересное. Все упомянутые три группы вкупе с центральным С-атомом - это общий фундамент состава протеиногенных аминокислот. А четвертая группа варьирует. Тоесть, она особенна для каждой из 22 АК и отличается по своей структуре, что в общем случае и ведет к определенным свойствам сей аминокислоты. А такими свойствами могут быть растворимость в воде, что важно <<знать>> клетке, если она желает пропихнуть протеин в мембрану, или электрический заряд, чтобы <<знать>>, что на протеин можно такого интересного понавешать.

На основе классификации сих (четвертой в формуле) различных групп в аминокислотах ученые и отличают АК по их свойствам.

Например есть алифатические, неполярные аминокислоты (глицин, аланин, пролин, валин, лейцин, изолейцин, метионин), которые вследствие алифатической группы гидрофобны. Тоесть, протеины с такими аминокислотами нерастворимы в воде, неохотно фунгируют в качестве регуляторов, зато как структурные компоненты, легко протискиваются сквозь мембрану, где, как мы знаем, доминируют фосфолипиды. А если протеин является каким-нибудь цитоплазматическим катализатором, то было бы плохо, если бы в нем не наличествовали алифатические АК. Ведь именно они дают возможность протеину стабилизировать ту архитектуру, коя необходима для функциональности всего фермента. Сие счастливое последствие называется гидрофобным эффектом.

Иные АК, которые имеют в наличии ароматические группы (фенилаланин, тирозин и триптофан), тоже являются неполярными и соответственно гидрофобными. Для биохимиков данные группы - это самая та находка, позволяющая за счет фотометрии определить концентрацию протеина в растворе. А все из-за тех самых Пи-электрончиков (вспоминаем первую лекцию), которые нам на радость абсорбируют ультрафиолетовое излучение при 280 нм.

Очень интересны в данном плане являются полярные и незаряженные аминокислоты (серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин). Полярная АК - это значит, что она как например алкоголь, хорошо растворяется в воде, но заряда у нее нет, кроме того, кой наличествует в -СООН-группе. Такие аминокислоты <<любят>> среди прочего находиться в активных центрах протеинов, поскольку реактивны. Тоесть, за счет гидроксильной группы -ОН или еще лучше -SH, охотно вступают в реакции в водной среде. За счет данных АК также происходит и гликозилирование протеинов, что опять же, относится к посттранслационной модификации.

Есть и аминокислоты с позитивным зарядом (лизин, аргинин, гистидин). Они идеально работают в качестве акцептора протона. Или например они облицовывают внутреннюю сторону какого-нибудь мембранного канала, который пропускает негативно заряженные ионы. А если читатель вспомнит про гистоны, то именно за счет данных аминокислот в этих гистонах и упаковывается ДНК, поскольку их позитивный заряд притягивает негативно заряженную ДНК.

Аминокислоты с негативным зарядом (аспартат, глутамат) наоборот, любят притягивать позитивно заряженные молекулы. А кроме того фунгируют в качестве главных героев -эксцитаторных нейротрансмиттеров и незаменимых компонентов в процессе нейтрализации аммониака. Вообще, данные аминокислоты - это тема особая, имеющая прямое отношение скорее к биохимии, нежели к голой генетике.



Особо интересующимся на заметку.

1. Из наличествующих протеиногенных аминокислот человек не в состоянии синтезировать 8 из них. Тоесть, он получает данные аминокислоты в готовом виде как и витамины - с пищей. Остальные он синтезирует в процессе цитратного цикла или трансаминирования. Вообще, аминокислоты без аминогруппы - это принципиально тот же источник энергии, как и та же глюкоза. А поскольку молекулы короче, то и расщепить их легче. Именно поэтому они охотнее потребляются нашим умным организмом для энергетических нужд, нежели длинные цепи жирных кислот, иногда до экстремальной крысоты прочно залегающих без дела в наших жировых клетках. Что в свою очередь ведет к печальному и совсем неумному <<поеданию>> наших мышц во время долгой голодухи.

2. Протеиногенных аминокислот, как оговаривалось - 22 штуки, 20 из которых (в скобках вышеназванные) являются компонентами протеинов всех живых существ на этой голубой планете. Две последние штуки - селеноцистеин и пирролизин - немного модифицированы и используются в несколько ином назначении. Также, есть и не протеиногенные аминокислоты, которых на порядки больше. Они в отличие от протеиногенных, вообще не являются компонентами белков. К ним например относится тироксин - гормон щитовидной железы или все D-энантиомеры протеиногенных АК.

3. Протеины состоят только лишь из L-аминокислот, которые практически всегда находятся в S-конфигурации. Некоторые бактерии используют и Д-энантиомеры для встраивания их в свою бактериальную стенку.

4. Глицин является единственной ахиральной аминокислотой.

5. У изолейцина и треонина в четвертой группе есть еще один хиральный центр. Тоесть, <<вертятся>> там навешанные группы уже в двух местах.

[Германец]

Теперь, когда читатель наконец ознакомился с тем, что <<покрой>> аминокислот и определяет, выйдет ли из него протеин, или не выйдет, перейдем к основным особенностям самого протеина.




Итак, протеины.




Ну вот, теперь мы знаем, что образовавшаяся полипептидная цепочка последовательно сцепленных определенных аминокислот (пептидная связь) <<сделала>> нам красивую полимерную молекулу под названием протеин. И разумеется, белки, как продукты генов, могут быть предназначены для чего угодно. Например протеином может быть структурная часть клеточной, митохондриальной, эндоплазматической или ядерной мембраны (рецепторы, каналы, АТП-азы, цитохромы), протеином может быть какой-нибудь цитоплазматический, митохондриальный или ядерный фермент, катализирующий одну специфическую или несколько реакций (полимераза, трансфераза, карбоксилаза), протеином может быть <<подвижный>> рецептор (гормон), который выплевывается клеткой и пускается в путь по крови (инсулин, глюкагон), протеином может быть транскрипционный фактор, цепляющийся за ДНК и инициирующий транскрипцию какого-то определенного гена, протеином может быть соединение, вовлеченное в иммунную систему (антитела, MHC). Протеинами могут быть субстанции, с помощью которых регулируется боль (эндофины), токсины различных организмов, компоненты остановки кровотечения. И наконец, протеином может быть прочная структура, кератины - волосы, копыта, рога, хе-хе, клювы, ногти, а на клеточном уровне - двигательные элементы мышц и элементы, сохраняющие определенную форму клетки (коллаген, динеин, кинезин, миозин, актин).

Но вся красота протеина заключается не только в самом <<покрое>> из аминокислот, дефинирующих в конце-концов какую-то его определенную функцию, но и в том, как сворачивается этот протеин. Тоесть, незаменимой частью в получении функционального белка является его фолдинг. Или проще говоря, укладка аминокислотной цепи, которая образует определенную трехдимензиональную архитектуру сего белка. Этот процесс еще наделяют свойством кооперативного перехода.

Смотрим компъютерную симуляцию GCSF Protein Folding Illustration Movie.

GCSF Protein Folding Illustration Movie - DnaTube.com - Scientific Video Site

скачать здесь GCSF Protein Folding Illustration Movie.flv - 4shared.com - online file sharing and storage - download

Итак, биологи отличают, так сказать, степень и вид сворачиваемости протеина. Первичной структурой является наша линейная цепь каких-то определенных аминокислот. И в зависимости от гидрофильности/гидрофобности аминокислот плюс их заряда, и сворачивается полипептид строго определенным образом, образуя секундарную (вторичную) структуру, так называемую альфа-спираль или В-лист (он может быть параллельным или антипараллельным). В первом случае линейная цепь аминокислот образует такую загогулину - правозакрученную спираль, стабилизированную водородными связями, а во втором случае - части отрезков аминокислот укладываются друг на друга, образуя поперечные водородные связи или дисульфидные мостики между цистеинами. Есть еще и другие формы вторичной структуры, например turn или пи-спираль. Но они встречаются относительно редко. Дальнейшее сворачивание хеликсов и/или бетта блаттов в своей совокупности ведет к третичной структуре, образуя группу так называемых домен, а воссоединение в одну функциональную единицу нескольких вот таких полипептидов - к quaternary структуре. В третичной системе свою роль играют не только водородные мостики или ковалентные связи между атомами серы в цистеинах, но и такие силы, как гидрофобные или сила Ван-дер-Ваальса - межмолекулярное притяжение за счет состояния диполь-момента. Последняя структура - это зачастую целый комплекс разных протеинов, например полимераза.

Некоторые протеины образуют лишь вторичную структуру, как например это делает Тау-протеин, а иные функционируют только в том случае, когда укладываются в свою конечную форму. Тоесть, например у миоглобина в наличии третичная структура, а более сложные протеиновые молекулы, такие как гемоглобин или cro-протеин - quaternary structure. Типичная форма нашего белка называется его конформацией. Вследствие этой укладки (фолдинга) в белке образуются ниши - активные центры, которые играют роль своеобразного замка, открываемого лишь ключом с определенной резьбой (Запомнить!).




Отдельным вопросом здесь будет, как быстро происходит сия реакция и наличествуют ли в данном процессе помощники. И ответ будет утвердительным. В некоторых случаях укладка происходит спонтанно, но обычно в фолдинг, как таковой, а также, чтобы этот фолдинг происходил корректно и очень быстро, включаются в работу так называемые шапероны -маленькие протеины, которые взаимодействуют с определенными местами в первичном белке и предотвращают, чтобы туда не прилепился кто-нибудь нелегальный, или временно блокируют в этом месте аминокислоты, чтобы они случайно не провзаимодействовали с другими аминокислотами того же протеина, что нарушило бы ведь ход корректного фолдинга. Да-да, ту самую последовательную кооперативность перехода. Еще проще, и что важно для запоминания - определенная последовательность аминокислот задает строгие рамки трехдимензиональной структуры этого протеина. А именно такая, а не какая-либо иная архитектура - его функциональность.



Ибо, последствия некорректного фолдинга ведут к дефекту функциональности протеина. Вот так, например мутация в гене гемоглобина ведет к неправильному сворачиванию сего белка и в конечном случае он плохо способен транспортировать кислород. Название этой болезни - серповидная анемия. Или например еще один пример с прионами. В принципе, обыкновенные белки, несущие какую-то определенную функцию (она пока неоднозначна, хе-хе). Но когда они некорректно свернуты, то, як зараза аггрегирует в комок, который не даже не утилизируется, а стойко откладывается в определенных центрах головного мозга и ведет к отмиранию вовлеченных в гадкий отстойник нейронов - болезни Альцгеймера.




Снова, особо интересующимся на заметку.

1. В активных центрах протеинов биохимики классифицируют так называемые общие мотивы, поясняющие механизм интеракции сих протеинов с другими соединениями. Если кому интересно, то даю терминологию, по которой можно отыскать информацию: helix-turn-helix, basic helix-loop-helix, zinc finger, leucin-zipper. К слову, данные участки в протеине, и следовательно обратными вычислениями в ДНК являются высококонсервативными секвенциями, наделяющими некоторые протеины особой, специфичной им функцией и позволяющей им интерагировать с другими протеинами или ДНК. Иначе говоря, мотив - это определенная архитектура в самом активном центре. Нарушается она - протеин практически всегда теряет свою функциональность.



2. Есть такой парадокс Левинталя, который поясняет в том числе и причины несоответствия между мат.расчетом времени, за которое теоретически способен свернуться белок и фактическим временем, за которое де факто белок приобретает нужную ему конформацию.



3. Одной из основ компътерных программ для симуляций фолдинга является ramachandran plot- диаграмма статистического распределения комбинаций вращения у двух двугранных углов пси и фи в одном протеине. Пси углом в данном случае является связь между центральным С-атомом и С-атомом карбоксильной группы, а фи углом - связь между центральным С-атомом и азотом аминогруппы.



4. В среднем, человеку требуется потреблять в день цирка 0,7 граммов протеиновой пищи на кило веса, детям поболее будя.






Хорошо, пусть это будет не страница, а... Сколько? Какова ориентировочная длина нуклеотидной последовательности, кодируещей, например, альбумин?

В аминокислотах - от 584 до 590, в зависимости от организма, у которого синтезируется сей протеин. А так как каждая АК кодируется тремя нуклеотидами, то кДНК будет состоять из 1755 до 1773 нуклеотидов, стоп-кодон инклузив.
Но это, разумеется, чистое <<нетто>> гена. Для первого <<брутто>> надо причислить сюда и вырезаемые в процессе спляйсинга интроны, а для второго - все остальные компоненты, включая промотер.

И разумеется, в дополнение к небольшой лекции о протеинах остается сказать, что протеины бывают <<разной длины>>. Альбумин - не есть самая <<большая>> протеиновая молекула. Есть и белки с гораздо меньшим количеством аминокислот, а есть и такие, в которых этих АК - порядка 30.000 штук. К первым например относятся маленькие убиквитиновые молекулы, которые маркируют протеины, предназначенные для утилизации, а самым огромным является титин - белок в клетках наших мышц.




Верен ли принцип в данном случае?
Приблизительно так, учитывая сие сравнительное литературное описание.

[Германец]

И поскольку я, о горе мне, горе, при теме мутации совсем забыла об одном красивом примере, о коем сейчас идет разговор в одной из соседних тем, то восполню сей пробел, пояснив, как же согласуется так называемая бактериальная резистенция и мутационные изменения в резистентных бактериях.






Итак, третий пункт сей лекции - резистентность и мутация.




Угу, скажет читатель, знаю, шо такое резистентность бактерий - это плохо. И будет по своему прав. Для нас, как организмов, в коих размножаются некоторые патобактерии - это действительно плохо. В особенности тогда, когда лечащий врач уже бесплодно, чуть не плача ищет для пациента подходящий антибиотик, способный наконец свести на нет устоявшуюся заразу пациента. А в больницах и того хуже. Скажу сразу, иногда там такие очаги бывают, не дай боже. Не успеваешь даже потушить все это безобразие,<< плавая>> в постоянном душке поноса, гниющей ткани или блевотины.



Но с другой стороны, для самих бактерий резистентность - это хорошо. Даже отлично. Ибо страхует им продолжение рода, несмотря на антибиотиковые гадости, которые им преподносят в качестве <<питания>> врачи. А делают они это очень оригинально, в том числе с помощью мутаций, порождая новую, стойкую к антибиотику популяцию.




Начнем с того, что есть такая почвенная бактерия, так называемый род Streptomyces. Так вот, какой-то умный генетик соизволил секвенцировать для научного общества и геном одного из представителей сего рода. И обнаружил, что в этом геноме содержатся гены, продукты которых способны расщеплять антибиотики и соответственно их инактивировать. Да и как-же иначе? Если сам продуцируешь антибиотик - в принципе ужасно убийственный токсин, то следует обязательно позаботиться о том, чтобы этот токсин не нанес себе самому вред. Это точно также, как и у скорпиона. На его собственный яд ему начхать с большой колокольни. А все потому, что он <<изобрел>> механизм расщепления собственного токсина с помощью другого инактивирующего яд белка. Тоесть, в процессе эволюционного развития организмы позаботились о том, чтобы как-то защищаться и от врагов, и от своих собственных ядовитостей, хе-хе. Вопрос лишь в том, каким образом они сие проделывают.

Мой любимый, издерганный на этом форуме, многочисленно приводимый, и в итоге уже совсем избитый пример - это Вета-лактамаза, расщепляющая лактамное кольцо пенициллинов. Бактерии его могут приобрести от других бактерий, и даже не своего рода, между прочим. Сей генетический обмен у бактерий называется конъюгацией. Тоесть, одна какая-то, даже не человеческая патобактерия с сим геном в плазмиде (екстрахромосомальная ДНК), безобидно сидящая на коже у человека, решает <<выпить>>, пообщаться, повыпендриваться и обменяться полезной информацией с другой бактерией, но уже пато-человеческой, способствуя так называемому горизонтальному переносу генов. При этом она фунгирует как донор, образуя пили, такую примитивную трубочку, к которой пристраивается нуждающаяся бактерия, акцептор, и <<желающая>> обменяться порцией бактериальных слюней. Через эту трубочку донорский плазмид с геном Бета-лактамазы попадает в клетку другой бактерии. Это мутация, спросит читатель? Верно, это еще не мутация. Но что дальше будя, упаси господи.

И вот, такая патобактерия, получив в процессе красивого <<совокупления>> новый генетический материал, продукт которого способен инактивировать определенный антибиотик, просачивается в нашу клетку. Как просачивается - это отдельный вопрос. Но вот проникнула она туды. И чего она там делает? Правильно, именно то, чем ее наделила природа или бох. Неутомимо жрать, какать и делиться. И делится она очень часто. Точнее говоря в среднем каждые 20 минут делится. И читатель может себе примерно прикинуть, скольких <<наследников>> может достигнуть одна единственная такая резистентная <<начинка>> за 24 часа (помощь: из одной - две, из этих двух - четыре, из этих четырех - восемь....) Это, к слову, называется экспоненциальным размножением. Все бы ничего, но ген-материал исходный предок передает-то одинаковый! Плюс если кто вспомнит из одной моих лекций, как часто несовершенно, хе-хе, созданная бактериальная ДНК-полимераза допускает <<милые>> ошибочки при репликации, плюс в бактериальном геноме нет (практически) интронов и мусорной ДНК, тот может себе частично представить, какова вероятность замены одного нуклеотида именно в гене бета-лактамазы. Ведь бактериальный геном - это вам не человеческий. Там все просто и по-армейски. Мусора особого нет, промотер один на десяток генов (оперон), генералов (полимераза) - мало и они малообразованны.
Конечно, с такой же вероятностью генерал может и нафиг инактивировать весь приобретенный с таким трудом <<резистентный>> запас, но с такой же вероятностью он может засадить в геномную секвенцию нуклеотид, повышающий реактивность Бета-лактамазы. Что с точностью и происходит - десять потомков померло, один - выжил. И слава богу. Ибо тот, который выжил, будя плодиться, плодиться и еще раз плодиться. Это уже никакому богу в подметки не годится.




Ну да ладно. Теперь представим себе, что нет на коже поблизости некой бактерии в подпитом состоянии, решившей добровольно поделиться своей классной информацией, ставящей крест на антибиотике. Но человеческая патобактерия-то совсем не дура. Она также может с помощью мутации за счет ошибочек генералов изменить тот структурный компонент, на который в нормальном случае <<наезжает>> антибиотик. И усе, антибиотик как <<ключ>>, не попадает в <<новый замок>>, соответственно не интерагирует с протеином. Протеин не ингибируется антибиотиком и продолжает выполнять свою непосредственную бактериальную функцию.

Хорошо, если до сих пор понятно. А теперь вообразим ситуацию, когда нерезистентная бактерия наплодила себе наследников и тут пришел врач, и бабахнул в клетки хозяина, гиде так хорошо кормят и регулярно, гадкий антибиотик. И <<смотрит>> предок, как мрут его сородичи, и повелевает генералам повысить квоту своих счастливых ошибочек в репликации. Ведь раз на раз не приходится. Именно так и образуются спонтанные мутации, которые ведут в конечном итоге к изменению одной АК. Что в свою очередь например ведет к прицеплению к сей АК молекулы сахара. Ха-ха, а теперь попробуй антибиотик, подберись к протеину, когда там гроздей всяких кучных понавешано. Бывает, когда в промотере мутация красивая происходит. И корми не корми клетки антибиотиком, а бактерия и в нос не дует, а за счет жрачки хозяина беззаботно продуцирует энное количество нужного для себя белка. Ведь жрать же антибиотики килограммами хозяин не станет! Ну, а если антибиотик уж совсем достал, то можно сварганить модифицированные транспортные протеины, которые выдворят опасную антибиотиковую жрачку за пределы клетки. Или наоборот, не впустят идентифицированный уже яд в клетку. А иногда бактерии могут вообще отказаться от определенного протеина, на который нападает антибиотик, и применять для своих нужд альтернативный белок.




И да, все это осуществляется именно за счет пунктмутаций. Так, что гены, расщепляющие сами антибиотики - это еще далеко не все.

[Германец]

И на примере цитат Степана, я быстренько закреплю тему и поясню, где в любом случае не стоит ошибаться.


Итак, четвертый пункт - находим глупые ошибки.





Кодон всегда соотвествует одной из 22 аминокислот, необходимых для синтеза белка.
Вспоминаем, 20 протеиногенных аминокислот, входящих в состав белка.


Самые короткие гены содержат всего два десятка букв-нуклеотидов, например, гены эндорфинов - белков, вызывающих ощущение удовольствия.
Эти гены намного длиннее. Но они расщепляются на отдельные продукты.


Если разделить на три, то самый маленкький белок будет иметь 21:3=7 аминокислот, (повидимому) средний белок 700:3=233 аминокислоты и самый большой белок и 2500000:3=833333 аминокислоты.
Опять грубая ошибка. Ведь Степан совсем не учел ни интроны, ни промотер, ни стоп-кодон, ни остальные участки генов в своих расчетах. А также не учел некоторых, неизвестных ему изящных сущностей в молекулярной генетике, до которых мы обязательно доберемся.


Альбумин имеет 20 аминоскилот и необходимо 60 нуклеотидов или 20 кодонов для его синтеза.
Смотрим в мои пояснения о альбумине и находим несоответствия.



П.С.

Степан, не стоит лезть в тему, в которой Вы ни бум бум.

[Степан]

И на примере цитат Степана, я быстренько закреплю тему и поясню, где в любом случае не стоит ошибаться.


Итак, четвертый пункт - находим глупые ошибки.


Кодон всегда соотвествует одной из 22 аминокислот, необходимых для синтеза белка.
Вспоминаем, 20 протеиногенных аминокислот, входящих в состав белка.

Смотрите здесь: «Is there a twenty third amino acid in the genetic code?
Alexey V. Lobanov, Gregory V. Kryukov, Dolph L. Hatfield and Vadim N. Gladyshev

The universal genetic code includes 20 common amino acids. In addition, selenocysteine (Sec) and pyrrolysine (Pyl), known as the twenty first and twenty second amino acids, are encoded by UGA and UAG, respectively, which are the codons that usually function as stop signals. The discovery of Sec and Pyl suggested that the genetic code could be further expanded by reprogramming stop codons. To search for the putative twenty third amino acid, we employed various tRNA identification programs that scanned 16 archaeal and 130 bacterial genomes for tRNAs with anticodons corresponding to the three stop signals. Our data suggest that the occurrence of additional amino acids that are widely distributed and genetically encoded is unlikely.»


Так что, 22 аминокислоты это не ошибка.

Самые короткие гены содержат всего два десятка букв-нуклеотидов, например, гены эндорфинов - белков, вызывающих ощущение удовольствия.
Эти гены намного длиннее. Но они расщепляются на отдельные продукты.

Вообще-то, это не я так говорю, а там указана ссылка.

Если разделить на три, то самый маленкький белок будет иметь 21:3=7 аминокислот, (повидимому) средний белок 700:3=233 аминокислоты и самый большой белок и 2500000:3=833333 аминокислоты.
Опять грубая ошибка. Ведь Степан совсем не учел ни интроны, ни промотер, ни стоп-кодон, ни остальные участки генов в своих расчетах. А также не учел некоторых, неизвестных ему изящных сущностей в молекулярной генетике, до которых мы обязательно доберемся.

Вообще то, Вы верно говорите. Это ошибка, с первого раза и не подумал об этом.

Также Вы верно заметили об изящности. Уж чересчур всё изящно и удивительно. Скажу, что гениально продумано. А Вы не объясните подробнее, как это всё случайно и точно самопрограмировалось в эволюции, что создались такие точные последовательности нуклеотидов в написании ДНК? Где же сохранившиеся признаки первоначальных бесполезных попыток? Понимаете, о чём я спрашиваю? Сказать, что в мусоре ― это не ответ. Надо найти в мусоре и показать, что вот это, а потом было вставлено это и т.д., чтобы было бесспорно видно, как всё было. Это задача номер 1 для эволюционистов. Такого не найти, это всё равно, что смерти подобно для них, (а для Вас, возможно, нобелевскую идею подаю, ищите). Ведь ДНК сохраняет всё, что было раньше. Ну пусть не всё 100%, а там хоть на 50% должно бы сохраниться. А для убедительности показать начальные карлюки нескольких известных ферментов.

Альбумин имеет 20 аминоскилот и необходимо 60 нуклеотидов или 20 кодонов для его синтеза.
Смотрим в мои пояснения о альбумине и находим несоответствия.


П.С.

Степан, не стоит лезть в тему, в которой Вы ни бум бум.

Да, здесь я ошибся, должен был написать, что входят все 20 аминокислот. Не внимательно прочитал источник.

ЗЫ Я сделал две ошибки, Вы сделали две. Ещё найти?

На 2-й странице пишите: «Она уточняется как трансзиция, когда (1) один пурин заменяется другим пурином, или пиримидин другим пиримидином, а также как трансверзия в том случае, когда (2) пиримидин заменяется пурином.»

Когда один пурин заменяется другим пурином, или пиримидин другим пиримидином, то ничего не произойдёт. Пурин входит в состав так называемого пиринового производного Аденина или Гуанина, т.е. Адeнин не есть пурин per se. Надо было написать хотя бы так: 1) когда одно пуриновое (производное) заменяется другим пуриновым, т.е. (A<―>Г), или пиримидиновое (производное) другим пиримидиновым, т.е. (Ц<―>Т).

Надо было бы написать: 2) также как трансверзия в том случае, когда пиримидиновое (производное) заменяется пуриновым, т.е. (Ц или Т<―>А или Г). мем-бум-бум-бaм-бем.

[Германец]

Степан, еще раз для особо талантливых. Не лезьте в сию тему. Тем более, что Вы не только невнимательно читаете мои тексты, но и не понимаете их смысла. Открывайте свою тему и пиликайте там, сколько Вам будет угодно. А здесь я Вам советую еще раз прочитать старт-топик.

[Злобин Дмитрий]

Имхо ,для Степана можно сделать исключене . Ответив на его вопросы ,можно будет прочих вопрошателей просто отсылать к уже готовым ответам. Потому ,что вопросы будут практически одинаковы.ИМХО.

Простите за вторжение в тему.

[Германец]

В данной теме - нет, исключений делать нельзя. Тем более для Степы. Так потом тему замусорит своим впихиванием в генетику творцов и банальными вопросами о СТЭ, не дай мама дорогая. Степка вообще, барахтаясь в луже своего невежества, ищет проблемы там, гиде их нет. Плюс, мои тексты не предусмотрены для читателей, страдающих умственной недостаточностью. В остальном, Клест обещал открыть тему для уточняющих вопросов, посему прошу просто подождать.

И ответы, разумеется, будут. В первом случае, когда дойдем до трансляции, бо модификация АК - дело тонкое, замечено не во всех организмах и трэба соответствующего предшествующего ликбеза. На данный момент я посчитала за правильно, лишь упомянуть в моем тексте данные АК. В последнем случае - Степка невнимательно прочитал мой текст. Там лишь пояснялось, что такое трансзиция, а что трансверсия, а не то, что произойдет, или не произойдет в случае трансзиции/трансверсии. А тематику о мутациях я полагаю, что раскрыла ее достаточно. На данный момент. И принципиально, вопросы из области СТЭ - так это вообще ни в какие ворота в данной теме не лезет. Ибо эта тема поясняет основные принципы в генетике/биохимии, в основном на примере маммалиа. Если я решаю рассказать о ген. особенностях/отличиях/исключениях, то я обязательно упоминаю и тот организм (род), в коем наблюдаются сии отличия/особенности/исключения.

Ну, и последнее. Тексты я составляю сама, а не копирую или просто перевожу учебники с других языков. Поэтому, неточности в виду неправильной постановки предложений или неоптимально подобранных слов - принципиально не исключаются. Но заниматься пояснениями уточнений здесь - это 100-процентно дать некоторым товарисчам входной билетик, чтобы испоганить тему. Ибо она от генетики плавно перейдет к возмущениям о эволюции и закончится дебатами, есть ли бох или его нет.

[carbophos]

Германец, ну и что Вы хотите всем этим сказать?
Если Бублик (например) расскажет Вам устройство двигателя внутреннего сгорания, что из этого следует?
Что Бублик первооткрыватель и создатель этой конструкции? Или что двигатели самостоятельно эволюционировали из первой модели?

Особенная благодарность Бублику за участие в создании этого постинга...

[Клёст]

Из этого (равно как и того) следует, что ЛЮБЫЕ накопившиеся вопросы, ответы, возражения и рассказы "Как я менял свечу" Вы можете невозбранно излиять в теме http://www.evangelie.ru/forum/t97962.html
К Злобину Дмитрию и Степану просьба та же: здесь справочник, все дискуссии там. Одно-другое-третье исключение - и тема утратит смысл.

[carbophos]

Из этого (равно как и того) следует, что ЛЮБЫЕ накопившиеся вопросы, ответы, возражения и рассказы "Как я менял свечу" Вы можете невозбранно излиять в теме http://www.evangelie.ru/forum/t97962.html
К Злобину Дмитрию и Степану просьба та же: здесь справочник, все дискуссии там. Одно-другое-третье исключение - и тема утратит смысл.

А тема итак не имеет никакого смысла... Всё доступно в Интернете... Давайте ещё каждый из нас расскажет о своей профессии...

[Сергеевна]

А тема итак не имеет никакого смысла... Всё доступно в Интернете... Давайте ещё каждый из нас расскажет о своей профессии...

Да Карби. Зачем вам слушать Моцарта.Вам Ийцхак насвистит.

[Алексей Ивин]

Из этого (равно как и того) следует, что ЛЮБЫЕ накопившиеся вопросы, ответы, возражения и рассказы "Как я менял свечу" Вы можете невозбранно излиять в теме http://www.evangelie.ru/forum/t97962.html
К Злобину Дмитрию и Степану просьба та же: здесь справочник, все дискуссии там. Одно-другое-третье исключение - и тема утратит смысл.

Германец! Продолжайте,Вы более подробно объясняете,кто интересуется не повредит.

Для Клёст! Я для вас привёл полностью статью о седьминах,в теме о пророчествах,всё из книги Американского профессора Богослова.

[Германец]

Аки на референдуме в 91-м : "да!-да!-нет!-да!"

[Просто Иван]

На самом деле ты белок...

Ролик, переименовать надо, по мертвому его духу создателя, так точнее будет: На самом деле ты прах.